Robert Huber

(Múnich, 1937) Químico alemán. En 1988 recibió el premio Nobel de Química, junto a Deisenhofer y Michel, por desentrañar la estructura completa, átomo por átomo, de la proteína que se encontraba en la base del proceso de fotosíntesis bacteriana, capaz de convertir la energía luminosa en energía química. La mayor parte de su trabajo investigador se desarrolló en su propio laboratorio, donde estudió, principalmente, los métodos de cristalización de las proteínas. También logró aplicar al mundo de la química los beneficios de la informática al crear diferentes programas tanto para la cristalización de las proteínas como para la mejor gestión de los datos obtenidos.


Robert Huber

Robert Huber nació en una familia modesta de Múnich poco antes del comienzo de la Segunda Guerra Mundial. Las interrupciones en su educación, provocadas por el conflicto bélico, no se solucionaron hasta el año 1947, cuando comenzó de manera definitiva sus estudios en el Humanistische Karls-Gymnasium de su ciudad natal. Allí destacó por sus buenas calificaciones, pero sobre todo por su afán de aprendizaje. A esa temprana edad ya comenzó a interesarse por el mundo de la química, aunque de manera básica y con un aprendizaje prácticamente autodidactico.

En el año 1956 abandonó el Gymnasium para estudiar química en la Technische Hochschule de Múnich, institución que con el paso del tiempo adquirió el rango universitario. Allí demostró una facilidad excepcional para las ciencias químicas; completó la licenciatura en apenas cuatro años. Por su excelente expediente académico recibió una beca del Bayerisches Ministerium für Erziehung und Kultur, y otra posterior del Studienstiftung des Deutschen Volkes. Ambas aportaciones económicas supusieron el impulso definitivo para que pudiera desarrollar sus primeras investigaciones en el campo de la química.

En la Escuela Técnica tuvo el honor de formarse con algunas figuras destacadas: fue pupilo de catedráticos como W. Hieber, E. O. Fischer, F. Weygang, G. Joos y G. Scheibe. Terminada su licenciatura, decidió doctorarse, para lo cual comenzó a colaborar en el laboratorio de W. Hoppe, donde debía desarrollar las investigaciones necesarias para la redacción de su tesis. Inicialmente su estudio se centró en un análisis cristalográfico de la metamorfosis en la hormona ecdisona de los insectos. Mientras desarrollaba estos experimentos logró descubrir el peso molecular de dicha hormona y su posible naturaleza esteroide.

Ante la magnitud de sus descubrimientos, tuvo que recibir el apoyo del laboratorio de Karlson, en el Instituto de Física y Química de la Universidad de Múnich. Debido a lo sorprendente de los resultados obtenidos, Huber decidió cambiar el tema de su investigación y dejar para más tarde el estudio completo de la hormona ecdisona. Así, en 1963, terminó de redactar su tesis sobre la estructura cristalizada de un diazocompuesto, que fue aprobada por el tribunal de la Universidad de Múnich.

Posteriormente, Huber se unió a Hoppe para tratar de desentrañar de manera definitiva los detalles de la hormona ecdisona. Si bien la investigación era importante, lo más relevante fue la confirmación de la viabilidad de la cristalización. A partir de ese momento, ambos investigadores mantuvieron una excelente relación de colaboración, que dio como resultado la descripción de diferentes componentes orgánicos y el desarrollo metódico de las técnicas de investigación de Patterson. En el año 1967, ambos investigadores se unieron a Braunitzer, que intentó lograr la cristalización de la proteína eritrocruorina de los insectos.

En 1970 empezó sus investigaciones sobre el inhibidor de la tripsina pancreática, esta vez sin colaboradores. Este estudio, que no alcanzó relevancia hasta años más tarde, se convirtió en un modelo para el desarrollo de la proteína NMR en las dinámicas moleculares y en los estudios experimentales de los pliegues. Durante este periodo de tiempo, comenzó a analizar las enzimas proteolíticas y sus inhibidores naturales. Además, consiguió extender este conocimiento a otras clases diferentes de inhibidores, a las proteasas, sus proenzimas y a la complejidad existente entre ellas.

Durante todos estos años realizó sus investigaciones junto a buena parte de los más renombrados científicos alemanes e internacionales. La complejidad de los estudios que desarrollaba y los exitosos resultados de los mismos hicieron que, en el año 1971, se le ofreciese desde la Universidad de Basilea un puesto en su departamento de estructura biológica, el Biozentrum, y en la Fundación Max Planck. Al mismo tiempo se le dio la oportunidad de mantener la dirección del Instituto Max Planck de Bioquímica, propuesta que no pudo rechazar. De esa manera, Huber se encontró dentro de uno de los departamentos químicos más importantes del mundo, a pesar de que en esos momentos apenas tenía treinta y cuatro años.

Durante la primera parte de la década de los setenta centró sus experimentos en el análisis de las inmunoglobinas y sus fragmentos, en un anticuerpo intacto y su fragmento FC. Además, en colaboración con otros científicos de su departamento logró analizar la estructura molecular, por primera vez en la historia, de una glucoproteína. Su estudio se extendió al análisis de otros componentes, como las proteínas que interactuaban con las inmunoglobinas y las proteínas complementarias. En esta misma época también trabajó sobre una variedad de enzimas, lo que le llevó a la aclaración de la función que realizaba el selenio en la glutatión peroxidasa.

Por otra parte, en colaboración con Remington y Wiegand determinó la estructura de la citrato sintetasa en diferentes estados de ligazón. Por último, junto a Ladenstein estudió un gran complejo multienzima, la riboflavina sintasa pesada. Huber no olvidó en ningún momento a la Universidad de Múnich, que le había abierto las puertas del mundo científico, por lo que, cuando en 1976 se le ofreció una cátedra allí, no dudó en aceptar dicho puesto.

La llegada de la década de los ochenta supuso para Huber el reconocimiento mundial de su trabajo y el de sus innumerables colaboradores. A lo largo de su meteórica carrera científica, había logrado consolidarse como uno de los mejores especialistas en la utilización de la técnica de difracción de rayos-X. Esta técnica innovadora era fundamental para la determinación de la estructura de las moléculas complejas como las proteínas, tema principal de investigación de Huber desde 1971. Una vez que consiguió aislar una proteína en su forma cristalizada pura, Huber pudo comprobar que su estructura atómica podía ser deducida a través del análisis de la manera en la cual el átomo de cristal esparcía un haz de rayos X. Huber continuó con sus investigaciones de las proteínas centrándose en la excitación energética y en la transferencia de electrones, proceso que era conocido como "centro de reacción".

En 1985 iba a lograr su mayor hito en el mundo científico al desentrañar, junto a Hartmut Michel y Johann Deisenhofer, la estructura completa de la proteína que se encuentra en la base del proceso de fotosíntesis de ciertas bacterias, capaz de convertir la energía luminosa en energía química. Huber, junto a sus colaboradores, utilizó la técnica de los rayos X de defracción para poder lograr su propósito. A pesar de que la fotosíntesis bacterial era algo más simple que la que se producía en las plantas, el descubrimiento de los tres científicos suponía una mejor comprensión de la fotosíntesis en general.

La importancia de este descubrimiento, además de la inmensa labor científica que llevaban a sus espaldas, les hizo merecedores del Premio Nobel de Química en el año 1988. La relevancia del premio ha servido de acicate para el laboratorio de Huber, que posteriormente han continuado con sus investigaciones químicas y con el desarrollo de los métodos idóneos para el análisis científico.

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